Pobierz prezentację na temat chemii enzymów. Enzymy. Właściwości i budowa enzymów. Rybozymy Pomimo tego, że większość rybozymów występuje dość rzadko w komórkach, czasami są one bardzo ważne dla ich istnienia. NA

Slajd 3

Enzymy lub enzymy (z łac. fermentum, gr. ζύμη, ἔνζυμον – drożdże, zakwas) to zazwyczaj cząsteczki białek lub cząsteczki RNA lub ich kompleksy, które przyspieszają (katalizują) reakcje chemiczne w układach żywych. Reagenty w reakcji katalizowanej przez enzymy nazywane są substratami, a powstałe substancje nazywane są produktami. Enzymy są specyficzne dla substratów (ATPaza katalizuje rozszczepienie tylko ATP, a kinaza fosforylazy fosforyluje tylko fosforylazę) Aktywność enzymu można regulować za pomocą aktywatorów i inhibitorów (aktywatory - wzrost, inhibitory - spadek) Enzymy białkowe syntetyzowane są na rybosomach, a RNA - w jądro. Terminy „enzym” i „enzym” od dawna są używane jako synonimy (pierwszy głównie w rosyjskiej i niemieckiej literaturze naukowej, drugi w języku angielskim i francuskim).Nauka o enzymach nazywa się enzymologią, a nie fermentologią (żeby nie mylić korzenie łacińskich i greckich słów „języki”).

Slajd 4

Klasyfikacja enzymów

W oparciu o rodzaj katalizowanych reakcji, enzymy dzieli się na 6 klas zgodnie z hierarchiczną klasyfikacją enzymów (EC, kod Komisji ds. Enzymów). Klasyfikacja została zaproponowana przez Międzynarodową Unię Biochemii i Biologii Molekularnej. Każda klasa zawiera podklasy, dzięki czemu enzym jest opisany zestawem czterech liczb oddzielonych kropkami. Na przykład pepsyna ma nazwę UE 3.4.23.1. Pierwsza liczba opisuje w przybliżeniu mechanizm reakcji katalizowanej przez enzym: EF 1: Oksydoreduktazy katalizujące utlenianie lub redukcję. Przykład: katalaza, dehydrogenaza alkoholowa EC 2: Transferazy katalizujące przeniesienie grup chemicznych z jednej cząsteczki substratu na drugą. Wśród transferaz szczególnie wyróżniają się kinazy przenoszące grupę fosforanową, zwykle z cząsteczki ATP. CF 3: Hydrolazy katalizujące hydrolizę wiązań chemicznych. Przykład: esterazy, pepsyna, trypsyna, amylaza, lipaza lipoproteinowa EF 4: Liazy katalizujące rozrywanie wiązań chemicznych bez hydrolizy z utworzeniem wiązania podwójnego w jednym z produktów. EC 5: Izomerazy katalizujące zmiany strukturalne lub geometryczne w cząsteczce substratu. EC 6: Ligazy katalizujące tworzenie wiązań chemicznych między substratami w wyniku hydrolizy ATP. Przykład: Polimeraza DNA Enzymy, będące katalizatorami, przyspieszają zarówno reakcje do przodu, jak i do tyłu, dlatego np. liazy są w stanie katalizować reakcję odwrotną - addycję przy podwójnych wiązaniach.

Slajd 5

Konwencje nazewnictwa enzymów

Nazwy enzymów zwykle opierają się na rodzaju reakcji, którą katalizują, dodając do nazwy substratu przyrostek -aza (na przykład laktaza jest enzymem biorącym udział w konwersji laktozy). Zatem różne enzymy pełniące tę samą funkcję będą miały tę samą nazwę. Enzymy takie wyróżniają się innymi właściwościami, np. optymalnym pH (fosfataza alkaliczna) czy lokalizacją w komórce (ATPaza błonowa).

Slajd 6

Funkcje enzymów

Enzymy to białka będące katalizatorami biologicznymi. Enzymy są obecne we wszystkich żywych komórkach i pomagają przekształcać niektóre substancje (substraty) w inne (produkty). Enzymy pełnią rolę katalizatorów niemal we wszystkich reakcjach biochemicznych zachodzących w organizmach żywych – katalizują około 4000 bioreakcji. Enzymy odgrywają istotną rolę we wszystkich procesach życiowych, kierując i regulując metabolizm organizmu. Podobnie jak wszystkie katalizatory, enzymy przyspieszają reakcje do przodu i do tyłu, obniżając energię aktywacji procesu. W tym przypadku równowaga chemiczna nie przesuwa się ani do przodu, ani do tyłu. Cechą charakterystyczną enzymów w porównaniu z katalizatorami niebiałkowymi jest ich wysoka specyficzność - stała wiązania niektórych substratów z białkiem może sięgać 10-10 mol/l lub mniej. Zobacz także Enzym doskonały katalitycznie Enzymy mają szerokie zastosowanie w gospodarce narodowej - przemyśle spożywczym, tekstylnym, a także w farmakologii.

Slajd 7

Badania kinetyczne

Najprostszym opisem kinetyki reakcji enzymatycznych z pojedynczym substratem jest równanie Michaelisa-Mentena (patrz rysunek). Dotychczas opisano kilka mechanizmów działania enzymów. Przykładowo działanie wielu enzymów opisuje mechanizm ping-ponga.

Slajd 8

Krzywa nasycenia reakcji chemicznej ilustrująca zależność pomiędzy stężeniem substratu [S] a szybkością reakcji v

Slajd 9

Specyficzność

Enzymy na ogół wykazują wysoką specyficzność wobec swoich substratów. Osiąga się to poprzez częściową komplementarność kształtu, rozkładu ładunku i obszarów hydrofobowych w cząsteczce substratu i miejscu wiązania substratu w enzymie. Enzymy wykazują wysoki poziom stereospecyficzności, regioselektywności i chemoselektywności.

Slajd 10

Budowa i mechanizm działania enzymów

O aktywności enzymów decyduje ich trójwymiarowa struktura. Podobnie jak wszystkie białka, enzymy są syntetyzowane w postaci liniowego łańcucha aminokwasów, który składa się w specyficzny sposób. Każda sekwencja aminokwasów składa się w szczególny sposób, a powstała cząsteczka (globula białkowa) ma unikalne właściwości. Kilka łańcuchów białkowych można połączyć, tworząc kompleks białkowy. Trzeciorzędowa struktura białek ulega zniszczeniu pod wpływem ciepła lub wystawienia na działanie niektórych substancji chemicznych. Aby katalizować reakcję, enzym musi związać się z jednym lub większą liczbą substratów. Łańcuch białkowy enzymu fałduje się w taki sposób, że na powierzchni globuli, w której wiążą się substraty, tworzy się szczelina lub wgłębienie. Region ten nazywany jest miejscem wiązania substratu. Zwykle pokrywa się z miejscem aktywnym enzymu lub jest blisko niego. Niektóre enzymy zawierają także miejsca wiązania kofaktorów lub jonów metali. Niektóre enzymy mają miejsca wiązania małych cząsteczek i mogą być substratami lub produktami szlaku metabolicznego, na który wchodzi enzym. Zmniejszają lub zwiększają aktywność enzymu, co stwarza możliwość sprzężenia zwrotnego. Centra aktywne niektórych enzymów charakteryzują się zjawiskiem kooperatywności.

Slajd 11

Indukowany model korespondencji

W 1958 roku Daniel Koshland zaproponował modyfikację modelu zamka na klucz. Enzymy na ogół nie są sztywnymi, ale elastycznymi cząsteczkami. Miejsce aktywne enzymu może zmienić konformację po związaniu substratu. Boczne grupy aminokwasów w miejscu aktywnym przyjmują pozycję, która umożliwia enzymowi spełnianie jego funkcji katalitycznej. W niektórych przypadkach cząsteczka substratu również zmienia konformację po związaniu w miejscu aktywnym. W przeciwieństwie do modelu klucza, model indukowanego dopasowania wyjaśnia nie tylko specyficzność enzymów, ale także stabilizację stanu przejściowego.

Slajd 12

Model zamykany na klucz

W 1890 roku Emil Fischer zaproponował, że specyficzność enzymów zależy od dokładnego dopasowania kształtu enzymu do substratu. Założenie to nazywa się modelem klucza-zamka. Enzym łączy się z substratem, tworząc krótkotrwały kompleks enzym-substrat. Jednakże, choć model ten wyjaśnia wysoką specyficzność enzymów, nie wyjaśnia obserwowanego w praktyce zjawiska stabilizacji stanu przejściowego.

Slajd 13

Modyfikacje

Wiele enzymów po syntezie łańcucha białkowego ulega modyfikacjom, bez których enzym nie wykazuje w pełni swojej aktywności. Takie modyfikacje nazywane są modyfikacjami potranslacyjnymi (przetwarzaniem). Jednym z najczęstszych rodzajów modyfikacji jest dodanie grup chemicznych do reszt bocznych łańcucha polipeptydowego. Na przykład dodanie reszty kwasu fosforowego nazywa się fosforylacją i jest katalizowane przez kinazę enzymatyczną. Wiele enzymów eukariotycznych jest glikozylowanych, to znaczy modyfikowanych oligomerami o charakterze węglowodanowym. Innym powszechnym rodzajem modyfikacji potranslacyjnych jest rozszczepienie łańcucha polipeptydowego. Na przykład chymotrypsynę (proteazę biorącą udział w trawieniu) otrzymuje się przez odszczepienie regionu polipeptydowego od chymotrypsynogenu. Chymotrypsynogen jest nieaktywnym prekursorem chymotrypsyny i jest syntetyzowany w trzustce. Nieaktywna forma transportowana jest do żołądka, gdzie ulega przemianie w chymotrypsynę. Mechanizm ten jest niezbędny, aby uniknąć rozszczepienia trzustki i innych tkanek, zanim enzym dostanie się do żołądka. Nieaktywny prekursor enzymu nazywany jest także „zymogenem”.

Slajd 14

Hipoteza korespondencyjna Koshlanda

Slajd 15

Bardziej realistyczna sytuacja ma miejsce w przypadku korespondencji indukowanej. Niewłaściwe podłoża - za duże lub za małe - nie pasują do miejsca aktywnego

Slajd 16

Kofaktory enzymów

Niektóre enzymy pełnią funkcję katalityczną samodzielnie, bez żadnych dodatkowych składników. Istnieją jednak enzymy, które do przeprowadzenia katalizy wymagają składników niebiałkowych. Kofaktorami mogą być cząsteczki nieorganiczne (jony metali, skupiska żelaza i siarki itp.) lub organiczne (na przykład flawina lub hem). Organiczne kofaktory, które są ściśle związane z enzymem, nazywane są również grupami prostetycznymi. Organiczne kofaktory, które można oddzielić od enzymu, nazywane są koenzymami. Enzym, który wymaga obecności kofaktora do działania katalitycznego, ale nie jest z nim związany, nazywany jest enzymem apo. Enzym apo w połączeniu z kofaktorem nazywany jest enzymem holo. Większość kofaktorów wiąże się z enzymem poprzez niekowalencyjne, ale raczej silne interakcje. Istnieją również grupy prostetyczne, które są kowalencyjnie związane z enzymem, na przykład pirofosforan tiaminy w dehydrogenazie pirogronianowej.

Slajd 17

Literatura

Volkenshtein M.V., Dogonadze R.R., Madumarov A.K., Urushadze Z.D., Kharkats Yu.I. Teoria katalizy enzymatycznej / Biologia molekularna. 1972. 431-439. Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. Nowy Jork, Acad. Press, 1959. Dixon, M. Enzymes / M. Dixon, E. Webb. - W 3 tomach - Tłum. z angielskiego - T.1-2. - M.: Mir, 1982. - 808 s.

Wyświetl wszystkie slajdy

Slajd 1

Slajd 2

Slajd 3

Slajd 4

Slajd 5

Slajd 6

Slajd 7

Slajd 8

Slajd 9

Slajd 10

Slajd 11

Slajd 12

Slajd 13

Slajd 14

Slajd 17

Enzymy Enzymy to biologiczne katalizatory o charakterze białkowym, przyspieszające reakcje chemiczne w organizmach żywych i poza nimi. J. Sumner jako pierwszy otrzymał enzym ureazę w czystej postaci i udowodnił, że działanie enzymów nie jest związane z komórką. Oprócz niego znaczący wkład w enzymologię, czyli enzymologię, badanie enzymów (E. Fisher, J. Nortron, A. Spalanzini, M. Duclos i inni).

Budowa enzymów Enzymy jednoskładnikowe, enzymy dwuskładnikowe (białka proste) (białko + grupa aktywna) grupa aktywna grupa prostetyczna koenzymu (określa aktywność katalityczną, część białkową)

ENZYMY (w zależności od rodzaju katalizowanej reakcji) Oksydoreduktazy są enzymami redoks. Transferazy to enzymy przenoszące. Transportują poszczególne grupy, rodniki i atomy, zarówno pomiędzy poszczególnymi cząsteczkami, jak i w ich obrębie. Hydrolazy to enzymy przyspieszające reakcje hydrolizy, tj. proces rozkładania substancji złożonych na prostsze z dodatkiem cząsteczek wody. Liazy to enzymy, które hydrolitycznie odszczepiają różne grupy od substratów. Izomerazy to enzymy przyspieszające izomeryzację związków organicznych (przegrupowania wewnątrzcząsteczkowe). Ligazy to enzymy, które przyspieszają syntezę związków złożonych z prostszych w wyniku rozpadu wiązań pirofosforanowych (ATP).

Właściwości enzymów Selektywność (selektywność ich działania) Określana jest przez zdolność enzymu do przekształcania tylko danego rodzaju substratu w określonych reakcjach i warunkach.

Wysoka aktywność katalityczna Dodatek niewielkiego stężenia enzymu przyspiesza konwersję substratu 10 8 - 10 12 razy. Stabilność Zdolność do utrzymania aktywności katalitycznej Specyficzność

Zależność od temperatury Wiele enzymów jest najskuteczniejszych w temperaturze ciała człowieka, tj. w przybliżeniu o. Osoba umiera w niższych i wyższych temperaturach nie tyle dlatego, że zabiła go choroba, ale dlatego, że enzymy przestają działać, a zatem zatrzymują się procesy metaboliczne decydujące o istnieniu organizmu. Zależność od pH środowiska Enzymy najskuteczniej działają na substrat w ściśle określonym środowisku roztworu.

Wartości pH płynów fizjologicznych Średnie pH Możliwe odchylenia Sok żołądkowy 1,7 0,9-2,0 Żółć wątrobowa 7,4 6,2-8,5 Żółć pęcherzykowa 6,8 5,6-8,0 Krew (osocze) 7,4 7,25-7,44 Mocz 5,8 5,0-6,5 Pot 7,4 4,2-7,8 Płyn łzowy 7,7 7,6-7,8 Ślina 6,8 5,6 -7,9 Płyn mózgowo-rdzeniowy 7,6 7,4-7,8 Sok z górnej części okrężnicy 6,1 - Sok trzustkowy 8,8 8,6-9 Sok z jelita cienkiego 6,5 5,1-7,1

Kilka przykładów zastosowania enzymów w przemyśle Zastosowanie w przemyśle enzymatycznym amylazy (rozkładającej skrobię) Browarnictwo S scukrzanie skrobi zawartej w słodzie Tekstylia Usuwanie skrobi naniesionej na nici podczas sortowania Skrobia piekarnicza - glukoza. Komórki drożdży fermentując glukozę wytwarzają dwutlenek węgla, którego pęcherzyki rozluźniają ciasto i nadają chlebowi porowatą strukturę. Chleb lepiej się rumieni i nie czerstwieje dłużej.

Proteazy (rozkładają białka) Papaina Warzenie Etapy procesu warzenia regulujące jakość piwa Mięso Zmiękczanie mięsa. Enzym ten jest dość odporny na wzrost temperatury i działa jeszcze przez pewien czas po podgrzaniu mięsa. Następnie jest oczywiście dezaktywowany. Ficin Dodatek farmaceutyczny do past do zębów usuwający płytkę nazębną. Foto Żelatyna płucząca ze zużytej folii w celu wydobycia zawartego w niej srebra. Pepsyna Food Produkcja gotowych zbóż. Leki farmaceutyczne wspomagające trawienie (oprócz normalnego działania pepsyny w żołądku)

Trypsyna Żywność Produkcja artykułów spożywczych dla dzieci Renina Produkcja serów Koagulacja mleka (wytwarzanie koagulatu kazeinowego) Proteinazy bakteryjne Pranie Proszki do prania z dodatkami enzymatycznymi Garbowanie Separacja włosów - metoda, w której nie uszkadza się ani włosów, ani skóry Tekstylia Ekstrakcja wełny ze skrawków owczych skór Jedzenie Hydrolizaty do produkcji białek (w szczególności do produkcji pasz)

Oksydaza glukozy Żywność Usuwanie glukozy lub tlenu Katalaza Żywność Usuwanie nadtlenku wodoru Guma Produkcja (z nadtlenku wodoru) tlenu niezbędnego do przekształcenia lateksu w gąbczastą gumę Celuloza Żywność Klarowanie soków owocowych Pektynaza

Co sekundę w organizmie człowieka zachodzą tysiące reakcji enzymatycznych. - Enzym amylaza, który występuje w ślinie i soku jelita cienkiego, pomaga przekształcić skrobię w maltozę. - Maltoza jest następnie przekształcana w glukozę w jelicie cienkim przez enzym maltazę. - W żołądku i jelicie cienkim enzymy takie jak pepsyna i trepsyna przekształcają białka w prostsze związki zwane peptydami. - Peptydy rozkładają się w jelicie cienkim na aminokwasy pod wpływem enzymów - peptydaz. - Enzym lipaza działa na tłuszcze (lipidy) w jelicie cienkim, rozkładając je na glicerol i kwasy tłuszczowe.

Pytania i zadania 1. Czym są enzymy? 2. Czym różni się działanie enzymów od działania katalizatorów nieorganicznych? 3.Wymień czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej. 4. W jakiej temperaturze enzymy wykazują największą aktywność: 26, 36, 56 C? 5.Wskaż optymalne wartości pH dla działania amylazy i pepsyny. 6.Jak klasyfikuje się enzymy i jak powstają ich banalne nazwy? 7.Wymień obszary zastosowań enzymów w przemyśle. 8. Kwas cytrynowy produkowany jest na skalę przemysłową w drodze fermentacji mikrobiologicznej (enzymatycznej) roztworu sacharozy zgodnie z równaniem

Ile kg kwasu cytrynowego, z wydajnością 62% teoretycznie możliwej, można otrzymać z 520 kg 15% roztworu sacharozy? 9. Do produkcji kwasu mlekowego w drodze fermentacji mikrobiologicznej (enzymatycznej) przemysł wykorzystuje skrobię i melasę. Ile kilogramów kwasu mlekowego, przy wydajności 75% teoretycznie możliwej, można uzyskać z 640 kg melasy paszowej, jeśli udział masowy zawartych w niej suchych substancji wynosi 80%, z czego sacharoza stanowi 45%?

Opis prezentacji według poszczególnych slajdów:

1 slajd

Opis slajdu:

Prezentacja nauczyciela chemii Państwowej Budżetowej Instytucji Edukacyjnej „KMT” Zalieva N.M. Enzymes. Klasyfikacja enzymów. Cechy budowy i właściwości enzymów.

2 slajd

Opis slajdu:

ENZYMY (od łac. fermentum - fermentacja, zakwas) to enzymy, specyficzne białka, które zwiększają szybkość reakcji chemicznych w komórkach wszystkich żywych organizmów. Nauka o enzymach nazywa się enzymologią.

3 slajd

Opis slajdu:

Termin „enzym” został ukuty w XVII wieku przez chemika van Helmonta podczas omawiania mechanizmów trawienia. Historia badania

4 slajd

Opis slajdu:

W 19-stym wieku Louis Pasteur badając przemianę węglowodanów w alkohol etylowy pod wpływem drożdży doszedł do wniosku, że proces ten (fermentacja) jest katalizowany przez pewną siłę życiową (enzym) zlokalizowaną w komórkach drożdży i uważał, że te „siły” są nierozerwalnie związane ze strukturą żywej komórki drożdży. Historia badania

5 slajdów

Opis slajdu:

Eustachy Liebig i jego zwolennicy, broniąc chemicznego charakteru fermentacji, uważali, że jest ona konsekwencją powstawania rozpuszczalnych enzymów w komórkach mikroorganizmów. Louis Pasteur uważał, że fermentację wywołują wyłącznie żywe mikroorganizmy i że proces fermentacji jest nierozerwalnie związany z ich żywotną aktywnością. Historia nauki W połowie XIX w. Wybuchła debata na temat natury fermentacji.

6 slajdów

Opis slajdu:

Historia badań Dyskusję Liebiga i Pasteura na temat natury fermentacji zakończył w 1897 roku Eduard Buchner, który rozdrabniając drożdże z ziemią okrzemkową, wyizolował z nich bezkomórkowy rozpuszczalny preparat enzymatyczny (zimaza), który wywołał fermentację alkoholową . W 1907 roku Buchner otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii „za pracę badawczą w dziedzinie chemii biologicznej i odkrycie fermentacji zewnątrzkomórkowej”. W ciągu następnych 10 lat wyizolowano kilka kolejnych enzymów i ostatecznie udowodniono białkową naturę enzymów.

7 slajdów

Opis slajdu:

Enzymy zostały po raz pierwszy wyizolowane w postaci krystalicznej w 1926 roku przez Jamesa Betchellera Sumnera i Johna Howarda Northropa. W 1946 roku otrzymali Nagrodę Nobla. Historia badania James Betcheller Sumner John Howard Northrop.

8 slajdów

Opis slajdu:

W 1961 roku Komisja Międzynarodowej Unii Biochemicznej zaproponowała systematyczną nomenklaturę enzymów. Enzymy dzieli się na 6 grup w zależności od rodzaju reakcji, którą katalizują. Robocza nazwa składała się z nazwy substratu, rodzaju reakcji katalitycznej i końcówki -aza. Przykład: laktan + odwodornienie + aza = dehydrogenaza mleczanowa Dla znanych enzymów zachowano dotychczasowe nazwy pepsyny i trypsyny. Klasyfikacja enzymów

Slajd 9

Opis slajdu:

Klasyfikacja enzymów Klasy enzymów Reakcja katalizowana Przykłady enzymów lub ich grup Oksydoreduktazy Przeniesienie atomów wodoru lub elektronów z jednej substancji na drugą. Dehydrogenaza, oksydaza Transferazy Przeniesienie określonej grupy atomów – grupy metylowej, acylowej, fosforanowej lub aminowej – z jednej substancji na inną Transaminaza, kinaza Hydrolazy Reakcje hydrolizy Lipaza, amylaza, peptydaza Liazy Niehydrolityczna addycja do substratu lub odłączenie grupy z niego atomów. W tym przypadku mogą zostać rozerwane wiązania C-C, C-N, C-O lub C-S Dekarboksylaza, fumaraza, aldolaza Izomerazy Przegrupowania wewnątrzcząsteczkowe Izomeraza, mutaza Ligazy Połączenie dwóch cząsteczek w wyniku powstania nowych wiązań, związanych z rozkładem syntetazy ATP

10 slajdów

Opis slajdu:

Zazwyczaj enzymy izoluje się z tkanek zwierzęcych, roślin, komórek i płynów hodowlanych mikroorganizmów, płynów biologicznych (krew, limfa itp.). Aby otrzymać niektóre trudne do uzyskania enzymy, stosuje się metody inżynierii genetycznej. Otrzymywanie enzymów.

11 slajdów

Opis slajdu:

Struktura enzymów Enzymy Proste - białka Złożone - białka część niebiałkowa lub grupa prostetyczna - koenzym Część białkowa nazywa się apoenzymem Część białkowa nazywa się apoenzymem

12 slajdów

Opis slajdu:

Struktura enzymów Koenzymy można uznać za integralną część cząsteczki enzymu. Są to substancje organiczne, wśród których znajdują się: nukleotydy (ATP, UMP itp.), witaminy lub ich pochodne (TDP – z tiaminy (B1), FMN – z ryboflawiny (B2), koenzym A – z kwasu pantotenowego (B3) , NAD itp.) oraz koenzymy tetrapirolowe – hemy. Funkcje grupy prostetycznej to: udział w akcie katalizy, kontakt enzymu z substratem, stabilizacja cząsteczki enzymu w przestrzeni.

Slajd 13

Opis slajdu:

Enzymy mają 2 centra: centrum aktywne i centrum allosteryczne. Struktura enzymów Centrum aktywne (ACS) to stosunkowo niewielki obszar znajdujący się na powierzchni cząsteczki enzymu, który bierze bezpośredni udział w katalizie. Składa się z unikalnej kombinacji reszt aminokwasowych, zapewnia połączenie z substratem i jego dalszą przemianę. W ACP wyróżnia się: Centrum wiążące substrat – miejsce odpowiedzialne za komplementarne wiązanie substratu i tworzenie kompleksu enzym-substrat. Centrum katalityczne - bezpośrednio biorące udział w reakcjach chemicznych z podłożem.

Slajd 14

Opis slajdu:

Centrum allosteryczne to połączenie reszt aminokwasowych na powierzchni enzymu, z którym wiążą się związki o niskiej masie cząsteczkowej (efektory), których cząsteczki różnią się od substratów. Dodatek efektora zmienia strukturę trzeciorzędową i odpowiednio konfigurację ACP, powodując w ten sposób spadek (inhibitory) lub wzrost (aktywatory) aktywności. Enzymy, na które wpływają efektory, nazywane są allosterycznymi. Struktura enzymów

15 slajdów

Opis slajdu:

Budowa enzymów Substratem nazywa się substancję, której przemiana chemiczna jest katalizowana przez enzym

16 slajdów

Opis slajdu:

Substrat to substancja, na którą działa enzym. Enzym i substrat muszą pasować do siebie „jak klucz do zamka”. Zasada działania enzymu

Slajd 17

Opis slajdu:

18 slajdów

Opis slajdu:

Akt katalizy składa się z trzech kolejnych etapów. 1. Tworzenie kompleksu enzym-substrat podczas oddziaływania przez centrum aktywne. 2. Wiązanie podłoża następuje w kilku punktach centrum aktywnego, co prowadzi do zmiany struktury podłoża i jego deformacji na skutek zmian energii wiązania w cząsteczce. Jest to drugi etap i nazywa się aktywacją substratu. W tym przypadku następuje pewna modyfikacja chemiczna podłoża i przekształcanie go w nowy produkt lub produkty. 3. W wyniku takiej transformacji nowa substancja (produkt) traci zdolność do zatrzymywania się w centrum aktywnym enzymu, a kompleks enzym-substrat, a raczej kompleks enzym-produkt ulega dysocjacji (rozpadowi). Rodzaje reakcji katalitycznych: A+E = AE = BE = E + B A+B +E = AE+B = ABE = AB + E AB+E = ABE = A+B+E, gdzie E to enzym, A i B - substraty lub produkty reakcji. Mechanizm działania enzymów

Slajd 19

Opis slajdu:

20 slajdów

Opis slajdu:

Enzymy mają właściwości białek, ale posiadają także cechy: 1. Zależność od pH 2. Zależność od temperatury 3. Wysoka specyficzność działania 4. Zdolność do regulacji – tj. na które mogą wpływać aktywatory lub inhibitory. Enzymy lub enzymy są oznaczone literą E

21 slajdów

Opis slajdu:

Optymalne pH dla większości enzymów wynosi 6,0-8,0. Jest to wartość pH, przy której enzym wykazuje maksymalną aktywność. Jony wodorowe mogą zmieniać stopień jonizacji substratu, produktu i enzymu. Optymalna temperatura dla większości enzymów to 38-40°C, w temperaturze 41-42°C następuje denaturacja termiczna. Gdy temperatura wzrośnie o 10°C, szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta 2-krotnie. 1. Zależność od pH 2. Zależność od temperatury Właściwości enzymów

22 slajd

Opis slajdu:

Specyfika działania determinowana jest budową centrum aktywnego enzymu i polega na tym, że każdy enzym katalizuje przemianę jednego substratu lub grupy substratów o podobnej budowie. 3. Wysoka specyficzność działania Właściwości enzymów

Slajd 23

Opis slajdu:

Właściwości enzymów Istnieje kilka rodzajów specyficzności. Stereochemiczna specyficzność substratu - enzym katalizuje konwersję tylko jednego stereoizomeru substratu. Na przykład hydrataza fumaranowa katalizuje dodanie cząsteczki wody do wiązania wielokrotnego kwasu fumarowego, ale nie do jego stereoizomeru, kwasu maleinowego. Bezwzględna specyficzność substratowa – enzym katalizuje konwersję tylko jednego substratu. Na przykład ureaza katalizuje hydrolizę tylko mocznika. Grupowa specyficzność substratowa - enzym katalizuje przemianę grupy substratów o podobnej budowie chemicznej. Na przykład dehydrogenaza alkoholowa katalizuje konwersję etanolu i innych alkoholi alifatycznych, ale z różną szybkością.

24 slajdów

Opis slajdu:

Właściwości enzymów 4. Zdolność do regulacji. Wpływ aktywatorów i inhibitorów na aktywność enzymów. Czynnikami zwiększającymi aktywność enzymów są kationy metali i niektóre aniony. Najczęściej aktywatorami enzymów są kationy Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ i Co2+, a wśród anionów – Cl-. Kationy działają na enzymy na różne sposoby. W niektórych przypadkach ułatwiają utworzenie kompleksu enzym-substrat, w innych ułatwiają przyłączenie koenzymu do apoenzymu lub przyłączają się do allosterycznego centrum enzymu i zmieniają jego trzeciorzędową strukturę, w wyniku czego substrat i centra katalityczne uzyskują najkorzystniejszą konfigurację dla katalizy.

25 slajdów

Opis slajdu:

Inhibitory hamują działanie enzymów. Inhibitorami mogą być zarówno substancje endogenne, jak i egzogenne. Mechanizmy hamującego działania różnych związków chemicznych są zróżnicowane.

26 slajdów

Opis slajdu:

Enzymy biorące udział w syntezie białek, kwasów nukleinowych i enzymów metabolizmu energetycznego występują we wszystkich komórkach organizmu. Ale komórki pełniące specjalne funkcje zawierają również specjalne enzymy. Zatem komórki wysepek Langerhansa w trzustce zawierają enzymy katalizujące syntezę hormonów insuliny i glukagonu. Enzymy charakterystyczne tylko dla komórek niektórych narządów nazywane są narządowo specyficznymi: arginaza i urokinaza - wątroba, kwaśna fosfataza - prostata. Zmieniając stężenie takich enzymów we krwi, ocenia się obecność patologii w tych narządach. W komórce poszczególne enzymy rozmieszczone są w całej cytoplazmie, inne osadzone są w błonach mitochondriów i retikulum endoplazmatycznym, tworząc przedziały, w których zachodzą określone, ściśle ze sobą powiązane etapy metabolizmu. Wiele enzymów powstaje w komórkach i jest wydzielanych do jam anatomicznych w stanie nieaktywnym – są to proenzymy. Istnieją również izoenzymy - enzymy różniące się budową molekularną, ale pełniące tę samą funkcję. Rozmieszczenie enzymów w organizmie

Slajd 27

Opis slajdu:

Enzymy znajdują szerokie zastosowanie w przemyśle lekkim, spożywczym, chemicznym, a także w praktyce medycznej. W przemyśle spożywczym enzymy wykorzystuje się do przygotowania napojów bezalkoholowych, serów, konserw, kiełbas i wędlin. W hodowli zwierząt do przygotowania paszy stosuje się enzymy. Enzymy wykorzystuje się do produkcji materiałów fotograficznych. Enzymy wykorzystuje się w przetwórstwie owsa i konopi. Enzymy stosuje się do zmiękczania skóry w przemyśle skórzanym. Enzymy wchodzą w skład proszków do prania i past do zębów. W medycynie enzymy mają wartość diagnostyczną – oznaczenie poszczególnych enzymów w komórce pozwala rozpoznać charakter choroby (np. wirusowe zapalenie wątroby – na podstawie aktywności enzymu w osoczu krwi); służą do zastąpienia brak enzymu w organizmie. Zastosowanie enzymów

28 slajdów

Opis slajdu:

Testy „Enzymy” 1. Enzymy to: A) regulatory; B) katalizatory; B) aktywatory substratu; D) nośniki substancji przez membranę; D) mediatory impulsów nerwowych. 2. Enzymy mogą składać się wyłącznie z: A) białka; B) część białkowa i niebiałkowa; B) nukleotydy; D) substancje organiczne o niskiej masie cząsteczkowej zawierające azot; D) lipidy i węglowodany. 3. Koenzym to: A) łatwo oddzielająca się część białkowa złożonego enzymu; B) nierozdzielna niebiałkowa część złożonego enzymu; B) część białkowa złożonego enzymu; D) niebiałkowa część prostego enzymu; D) luźno związana niebiałkowa część złożonego enzymu. Konsolidacja nowego materiału

Slajd 29

Opis slajdu:

4. Grupą prostetyczną jest: A) część białkowa złożonego enzymu; B) stabilizator struktury enzymu; B) aktywator złożonego enzymu; D) część niebiałkowa ściśle związana z enzymem; D) część enzymu tworząca centrum katalityczne. 5. Jak nazywa się niebiałkowa część złożonego enzymu odpowiedzialnego za katalizę? A) Koenzym; B) Apoenzym. 6. Do jakiej klasy należą enzymy katalizujące reakcje przeniesienia grup funkcyjnych i reszt molekularnych z jednej cząsteczki na drugą? A) Hydrolazy; B) Transferazy; B) Oksydoreduktazy; D) Izomerazy.

31 slajdów

Opis slajdu:

Zadanie domowe 1. Zadanie twórcze: przygotować prezentację. 2. Streszczenie na temat „Obszary zastosowania enzymów”